La
hemoglobina desde un punto de vista molecular.
Como tal, la hemoglobina es
la principal estructura responsable del intercambio gaseoso, desde los alvéolos
hacia los tejidos y viceversa, para
determinar la estructura molecular se desarrollaron diversos análisis
físico-químicos como la cristalografía de rayos X, entre otros. En general la
hemoglobina es una proteína que está formada por cuatro cadenas polipeptídicas
(es decir, una estructura cuaternaria) 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta llamadas
globinas y unidas entre sí por puentes de azufre-azufre. Recordemos nuestras
clases de bioquímica… un aminoácido está
formado por un grupo funcional amino (NH3) y un grupo ácido carboxílico (COOH).
Cuando se enlazan dos aminoácidos forman péptidos, cuando estos se unen por
enlaces peptídicos, forman polipéptidos y cuando estos son considerablemente
grandes, tienen una estructura estable y tridimensional, la podemos llamar
proteína.
Ahora, a cada una de estas cadenas globinas se les une un grupo “hemo”,
recordemos de nuevo nuestras clases de orgánica y analicemos…
el grupo “hemo” consiste en una estructura de protoporfirina, ¿ahora esto qué es?, no es nada más y nada menos que la unión de cuatro grupos pirrol (los grupos pirrol son heterociclos de 4 átomos de “Carbono” y 1 heteroátomo “Nitrógeno”) estos grupos pirrol, se unen mediante enlaces metileno (R=CH2). En el centro del anillo de protoporfirina, se encuentra un ion de Hierro con estado de oxidación de +2, entonces a grandes rasgos la hemoglobina está formada por una parte proteica (globina) y otra no proteica (grupo hemo), que a su vez la forma la porfirina y un átomo de Hiero.
Después de esto, si analizamos detalladamente la estructura, se pueden observar enlaces dobles conjugados y estos son susceptibles a la radiación electromagnética, como contienen electrones “pi”, pueden ser excitados pasando de un estado basal a uno de máxima energía y por tanto pueden absorber luz visible a longitudes de onda de 540 nm (claro, además de la banda de Soret característica de las porfirinas). Por esta razón podemos medir el máximo de absorbancia y cuantificar la concentración de hemoglobina que hay en la sangre en un espectrofotómetro siguiendo la ley de Beer, de hecho la mayoría de los equipos automatizados, basan el principio físico en esto.
el grupo “hemo” consiste en una estructura de protoporfirina, ¿ahora esto qué es?, no es nada más y nada menos que la unión de cuatro grupos pirrol (los grupos pirrol son heterociclos de 4 átomos de “Carbono” y 1 heteroátomo “Nitrógeno”) estos grupos pirrol, se unen mediante enlaces metileno (R=CH2). En el centro del anillo de protoporfirina, se encuentra un ion de Hierro con estado de oxidación de +2, entonces a grandes rasgos la hemoglobina está formada por una parte proteica (globina) y otra no proteica (grupo hemo), que a su vez la forma la porfirina y un átomo de Hiero.
Después de esto, si analizamos detalladamente la estructura, se pueden observar enlaces dobles conjugados y estos son susceptibles a la radiación electromagnética, como contienen electrones “pi”, pueden ser excitados pasando de un estado basal a uno de máxima energía y por tanto pueden absorber luz visible a longitudes de onda de 540 nm (claro, además de la banda de Soret característica de las porfirinas). Por esta razón podemos medir el máximo de absorbancia y cuantificar la concentración de hemoglobina que hay en la sangre en un espectrofotómetro siguiendo la ley de Beer, de hecho la mayoría de los equipos automatizados, basan el principio físico en esto.
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